mercoledì 23 febbraio 2011

LE MOLECOLE BIOLOGICHE

               I composti organici principali che le cellule usano nei loro processi metabolici sono di quattro tipi fondamentali: 1) carboidrati, 2) lipidi, 3) proteine, 4) acidi nucleici. Poichè carboidrati e lipidi servono a fornire l'energia a un organismo, questi sono gli stessi in tutti i sistemi viventi; le proteine e gli acidi nucleici, invece, sono caratteristici per ogni specie.
               I carboidrati sono composti di carbonio, idrogeno e ossigeno. I carboidrati più semplici sono i monosaccaridi, formati da una catena di atomi di carbonio alla quale sono attaccati atomi di H e O. I monosaccaridi a tre atomi di carbonio sono detti triosi, quelli a quattro tetrosi, quelli a cinque pentosi, e quelli a sei atomi di C sono detti esosi. Gli zuccheri a cinque e sei atomi di carbonio possono essere anche ad anello, forma nella quale normalmente si trovano quando sono disciolti in acqua. Le molecole di carboidrati sono asimmetriche, e possono essere destrogire (D) o levogire (L), forme che sono l'una l'immagine speculare dell'altra. In natura esiste solo la forma D del glucosio, se lo sintetizziamo in laboratorio avremo sia la forma D che quella L.
               Nei vertebrati il principale monosaccaride è il glucosio. Due monosaccaridi uniti formano un disaccaride, molti monosaccaridi costituiscono un polisaccaride. Per ogni due molecole di zucchero che si uniscono si ha l'espulsione di una molecola d'acqua. Quindi aggiungendo acqua possiamo scindere i legami fra i monosaccaridi e idrolizzare i polisaccaridi.
               Due unità di glucosio formano il maltosio. Una di glucosio e una di fruttosio formano il saccarosio. I polisaccaridi più comuni sono il glicogeno, l'amido, e la cellulosa.
               I lipidi sono insolubili in acqua, a questo gruppo appartengono i grassi naturali che hanno funzione di materiale di riserva. Il grasso può essere ingerito con la dieta, oppure all'interno della cellula possono formarsi a partire dai carboidrati e da altre sostanze. Il grasso e costituito da una molecola di acidi grassi uniti a una molecola di glicerolo. Gli acidi grassi sono catene di idrocarburi terminanti con un gruppo carbossilico che dà loro caratteristiche di acidi deboli. il glicerolo si lega con il gruppo carbossilico, eliminando acqua; il glicerolo serve come supporto per gli acidi grassi. Le caratteristiche  fisiche dei grassi sono dovute alla lunghezza delle catene di acidi grassi e dal fatto che tali acidi siano saturi (legami semplici-punti di fusione più alti) o insaturi (con doppi legami-liquidi alla temperatura corporea).
               I fosfolipidi sono composti in cui il glicerolo è legato solo a due acidi grassi, e il terzo posto è occupato da una molecola contenente fosforo e azoto. I fosfolipidi hanno importanza nella costituzione delle membrane cellulari. La parte contenente fosforo e azoto  è solubile in acqua, mentre gli acidi grassi non lo sono. Aggiungendo fosfolipidi all'acqua questi formano una pellicola superficiale con le estremità polari sotto l'acqua e quelle polari sporgenti in superficie. Nell'interno acquoso della cellula i fosfolipidi tendono ad allinearsi in file in cui i gruppi polari si orientano verso l'esterno, si pensa che questa struttura sia presente nello strato triplice della membrana.
               I carotenoidi sono oleosi e insolubili in acqua, ecco perchè sono fra i lipidi. Presenti nelle cellule vegetali, compresa l' Euglena, hanno funzioni collegate al fototropismo, alla tendenza delle piante ad orientarsi verso la luce. Il più comune è il carotene  (colore delle carote) e da una molecola di b-carotene possono derivarne due di vitamina A. Dall'ossidazione di quest'ultima si forma il retinene. E' interessante notare che il retinene è importante per gli occhi, quelli dei molluschi, degli insetti e dei vertebrati. Questi gruppi non hanno antenati comuni, tuttavia contengono retinene, questo straordinario accordo biochimico può essere interpretato come un'insolita capacità specifica del retinene in rapporto alla funzione che le è riservata.      
               Gli steroidi sono sostanze  lipidiche che comprendono il testosterone e gli estrogeni (ormoni delle gonadi) e il cortisone (ormone delle surrenali). Queste sostanze svolgono funzioni varie e complesse sull'attività dell'organismo. Gli ormoni steroidi possono influenzare la permeabilità delle membrane agendo sulle molecole lipidiche della membrana. Gli steroidi derivano dal colesterolo, che entra nell'organismo con la dieta ed è poi trasformato in ormoni steroidi. Il colesterolo è presente in molte membrane, e in modo particolare nelle guaine mieliniche, formate intorno alle fibre nervose di Scwann.
               Le proteine sono macromolecole formate da catene di aminoacidi, questi sono 20 in tutto e costituiscono l 'alfabeto universale della struttura proteica. In un organismo complesso possono esserci migliaia di proteine diverse, ciascuna ha un compito diverso ed è molto specifica.
               Gli aminoacidi sono costituiti da un gruppo amminico e uno carbossilico legati a un atomo di carbonio, a questo è legato anche un gruppo R che dà l'identità all'aminoacido. Si conoscono 70 aminoacidi, ma nelle proteine se ne riconoscono solo 20. La maggior parte delle cellule animali possono formare solo alcuni di questi aminoacidi (prodotti dalla scissione del glucosio), quelli che non possono essere sintetizzati sono detti aminoacidi essenziali e devono essere forniti dalla dieta. Gli aminoacidi possono presentarsi in forma L o D, ma tutti gli aminoacidi presenti nelle proteine sono L. Gli aminoacidi possono essere uniti in catene polipeptidiche attraverso un legame peptidico che comporta l'espulsione di una molecola d'acqua. Il gruppo aminico di un aminoacido è sempre legato al gruppo carbossilico dell'altro.
               Le proteine fibrose sono le più semplici, costituiscono le scaglie, i peli, le piume, forniscono un'armatura strutturale del corpo degli animali complessi, come la cellulosa lo è per i vegetali. Costituiscono le cartilagini, tessuti di sostegno e connettivi, legamenti, tendini (collagene e elastina), i muscoli.
               Le proteine globulari sono più complesse e specifiche, hanno importanti ruoli dinamici e metabolici ad esempio gli enzimi. 
               I principali livelli di organizzazione di una proteina sono: 1) sequenza degli aminoacidi (struttura primaria) 2) avvolgimento elicoidale della catena polipeptidica nell' a-elica, oppure un'interazione di più catene per formare la produzione di una configurazione-b (struttura secondaria) 3) ripiegamento dell'elica per produrre molecole proteiche più o meno globulare (struttura terziaria)
               La struttura primaria è stata indicata da Sanger nel 1954 mentre analizzava l'insulina. Sanger ottenne dei risultati grazie a degli enzimi che idrolizzavano i legami peptidici solo in determinate posizioni. La pepsina idrolizza i legami solo se si trovano tra tirosina o fenilanina e altri aminoacidi, poi si usa il dinitrofluorobenzene (reattivo di Sanger), che si lega al gruppo aminico terminale di un peptide trasformandolo in un composto di colore giallo. L'aminoacido finale di ogni frammento di proteina poteva essere identificato dato che sarebbe stato contrassegnato dal colore giallo. Così facendo Sanger riuscì a sequenziare l'insulina.      
               La struttura secondaria esamina come è disposta la proteina nelle tre dimensioni. Le proteine non sono distese, ma assumono strutture elicoidali che sono come scale a chiocciola,     l' a-elica, geometricamente regolare ha un passo costante, contiene 3,6 aminoacidi in ogni spira. La struttura elicoidale è mantenuta da legami idrogeno che si realizzano tra spire adiacenti. Un'altra struttura secondaria è la configurazione-b che si presenta quando i legami idrogeno si formano tra catene polipeptidiche adiacenti. La seta è formata da lunghe catene filamentose legate trasversalmente l'una all'altra da legami a idrogeno. Un terzo tipo di struttura secondaria è il collagene, un'altra proteina fibrosa, che all'inizio forma una triplice elica, nella quale ogni elemento è una singola catena polipeptidica. In seguito questa elica si unisce a spirale con altre eliche della stessa proteina, fino a dar luogo a una struttura lunga e spessa, simile a una corda di canapa.
               Le catene polipeptidiche possono avvolgersi su se stesse in modo da formare strutture globulari, questa è la struttura terziaria. Gli enzimi e gli ormoni sono globulari. Le proteine globulari si trovano libere nel citoplasma e nei fluidi dell'organismo. La struttura terziaria è mantenuta da legami idrogeno e da interazioni di gruppi non polari. Legami deboli che possono spezzarsi facilmente (denaturazione) in questo caso le catene polipeptidiche, strettamente avvolte a spirale, si ripiegano di solito in una configurazione disordinata determinando la perdita dell'attività biologica della proteina.
               Gli enzimi sono proteine globulari che hanno la funzione di catalizzatori, e ogni enzima catalizza una reazione specifica. Gli enzimi permettono alle reazioni chimiche di avvenire con sufficiente velocità alle normali temperature corporee. Il substrato  è la sostanza su cui agisce l'enzima, la zona dell'enzima sulla quale il substrato si adatta è la zona attiva, l'unione substrato enzima avviene in maniera altamente specifica come una chiave nella propria serratura. Gli enzimi hanno la funzione di abbassare la quantità di energia necessaria per dare inizio alla reazione; quando un enzima si lega labilmente a un substrato, la molecola dell'enzima si deforma leggermente, sottoponendo a tensione la struttura della molecola del substrato, facilitandone l'attacco da parte degli ioni H+  e  OH- .  Il substrato si converte nei prodotti di reazione, mentre la molecola dell'enzima riprende la forma originaria. Essendo, gli enzimi, strettamente legati alla propria struttura, sono anche molto sensibili alle temperature corporee.
               Le porfirine  sono composti, come l'emoglobina e la clorofilla, che contengono quattro anelli pirrolici con un atomo di azoto ciascuno, e sono legati in modo da formare un anello più grande, l'anello porfirinico, al centro del quale, legato agli azoto vi è un metallo. Il gruppo porfirinico dell'emoglobina è detto eme, e il metallo è il ferro. L'emoglobina è detta anche proteina coniugata.Nella clorofilla non c'è il ferro ma il magnesio e l'anello porfirinico è unito a un lipide invece che a una proteina. Altri composti porfirinici sono i citocromi presenti nei cloroplasti e nei mitocondri.